Тірі организм дегеніміз- белгілі құрылымы бар биологиялық система. Тірі организмде үзіліссіз зат алмасу жүріп жатады.

Зат алмасу дегеніміз – организмде жүріп жататын барлық химиялық процестердің жиынтығы.Организмдегі зат алмасу тіршіліктің негізгі белгісі болып табылады. Тірі организм зат алмасудың нәтижесінде пайда болып жарыққа шығады, тіршілік етеді, өсіп жетіледі және өледі.

Зат алмасу физиологиялық – ас қорыту, сіңіру, бөліп шығару, физикалық-химиялық-сорбция, диффузия, биопотенциалдар, биохимиялық-заттардың синтезделуі, ыдырауы, өздігінен- өзі құралуы сияқты т.б әртүрлі кейде қарама-қарсы процестерді айтамыз.

Зат алмасудың негізгі 3 кезеңі:

1. Ас қорыту (тамақтану биохимиясы)
2. Аралық алмасу (клетка ішілік зат алмасу)
3. Бөліп шығару (түзілген соңғы заттар)

Ас қорыту, ыдырауы:

Полимерлердің мономерлерге дейін ақуыздың амин қышқылдарына, көмірсулардың моносахаридтерге, майлардың май қышқылына және глицеринге дейін ыдырауы.

Тамақтың негізгі компоненттері: көмірсулар, майлар, ақуыздар.
Тамақтың қосымша компоненттері: микроэлементтері, дәрумендер, Na және K тұздары.

Ас қорыту процесі асқазан жолдрында жүреді, яғни асқазанға түскен ас қорытылып, ішектің кілегейлі қабатына сіңіріледі. Аралық зат алмасу, басқа сөзбен айтқанда метоболизм – тірі клеткада жүретін барлық химиялық процестерден тұрады. Тірі клеткада көптеген биохимиялық реакциялар жүреді.

Метаболизм– көптеген мультиферменттік жүйелердің өзара тығыз байланысының арқасында іске асатын клетканың белгілі бір бағытқа бағытталған, аса мұқият ұйымдасқан белсенділігі.

Метоболизм қызметі:

1. Клетканың ағзаға түскен тамақтың ыдырауынан түзілетін энергиямен қамтамасыз ету.
2. Тамақты кіші молекулалы заттарға дейін ыдыратып, оларды басқа макромолекулаларды құрауға қолдануға дайындау.
3. Ақуыз, нуклеин қышқылдары, майлар, полисахаридтер т.б сияқты макромолекулаларды, биополимерлерді олардың құрамды бөліктерінен жинау, құрастыру.
4. Клетканың арнаулы қызметі үшін қажет биомолекулалардың синтезі мен ыдырауы (гормондар,медиаторлар, кофакторлар).

Сонымен қорыта келгенде, метаболизм энергетикалық және құрылыстық қызмет атқарады.

Метаболизм 2 түрге бөлінеді:

Катаболизм – күрделі органикалық молекулалардың қарапайым, кіші молекулалы заттарға дейін ыдырауы. Мысалы, тамақпен түскен көмірсу, май, ақуыз көптеген сатылы  биохимиялық реакциялардың нәтижесінде сүт қышқылына, СО2 және аммиакқа дейін ыдырайды.

Катаболизм– (гр.ката-төмен,баллен-тастау) күрделі органикалық қосылыстардың ыдырап, қарапайым молекулаларға айналуы.Азық-түлік, жем-шөп арқылы организмге енген және тканьдер мен органдарға барған белоктар, липидтер, көмірсулар бірқатар катаболиздік реакциялар нәтижесінде ыдырап, ақырғы өнімднрге (CO2,  H2O,  NH3) айналады да, сыртқа бөлініп шығады. Катаболиздік реакциялар кезінде органикалық молекулалардан бос энергия бөлініп шығады және олар АТФ макроэргиялық байланысында, басқа да нуклеоидтерге жиналады. Жиналған осы энергия тірі организмнің тіршілік әрекетін іске асыру үшін жұмсалады.

Анаболизм биосинтез, яғни анаболизм кезінде кіші молекулалы заттардан, “құрылыстық белоктардан “үлкен молекулалы заттар ақуыздар, полисахаридтер, липидтер т.б. Түзіледі. Биосинтез үшін эергия қажет. Энергияның көзі ретінде АТФ-тың  АДФ-қа және фосфор қышқылына дейін ыдырау реакциясы және НАДФН * Н+ қолданылады.

АТФ → АДФ + Фн
Анаболизм-(гр.ana- жоғары деген сөзі) белоктар, майлар, нуклеин қышқылдарының және жасуша мен ұлпадағы басқа да биомолекулалардың синтезі.Мұндай синтез катаболизм кезінде пайда болған заттардың есебінен іске асады. Анаболизм реакциялары кезінде АТФ макроэргиялық байланыстарынан босап шыққан энергия жұмсалады. Анаболизм процесі кезінде организмның құрам брліктері қалыптасады және жаңа бөліктері түзіліп жаңарады. Ал организмді тұтастай алып қарастыратын болсақ, ересек организмның дене құрамы біркатар уақыт бойы оншама өзгере қоймайтыны белгілі.

Катаболиз, анаболиз процестері:

Клеткадағы катаболиздік және анаболиздік реакциялар бірінен-бірі тәуелсіз болады және бір мезгілде жүреді. Бұл екеуі зат алмасудың біртұтастығын және оның мазмұнын көрсетеді. бұл реакцияларды ферменттер катализдейді және және оны эндокриндік жүйе мен орталық нерв жүйесі басқарып, реттейді. Катаболизм және анаболизм нәтижесінде түзілетін қосылыстар метаболиттер немесе- аралық өнімдер деп аталады. Катаболизм диссимиляция деп, ал анаболизм ассимиляция деп те аталады.

Негізгі қоректік заттар (белоктар, көмірсу және майлар)-күрделі де жоғары молекулалы қосылыстар. Сондықтан олар ас қорыту жолында ішек-қарын қабырғасы арқылы сорылып, организмге ене алмайды.Ол заттар организмге сіңіп,оның құрам бөлігіне айналу үшін оларды ыдырату және қарапайым молекулалы заттарға айналдыру қажет.Қоректік заттардың ыдыракп айырылуы әр-түрлі ферменттердің әсері арқылы іске асады және ол ас қорыту процесі деп аталады.

Зат алмасу қарқыны

1. Белок алмасу
2. Көмірсу алмасу
3. Май алмасу
4. Су алмасу
5. Минерал алмасу

Клетка ішінде катаболиттік және анаболиттік реакциялар бір уақытта жүреді,бірақ олдардың жүру жылдамдықтарының реттелуі біріне-бірі тәуелсіз болады.
Клетка макромолекулалары өздерінің негізгі құраушы бөлімдеріне ыдырайды: полисахаридтер —- гексозалар, майлар —-май қышқылдарына және глицеринге, ақуыздар —- амин қышқылдарына дейін ыдырайды.

Метоболиттер. Метаболизм – катаболизм және анаболизмніңң үздіксіз бірлігі. Метоболиттердің тұрақты концентрациясы синтез бен ыдырау процестерінің динамикалық тепе-таеңдігі. Бір клеткада біріне-бірі қарама-қарсы екі процестің бірлігін қамтамсыз ету.

Биологиялық мембраналар ең алдымен клетка метаболизмінің биохимиялық, клеткалық және физиологиялық деңгейде интеграциялық және дифференциялық ( іріктеу және басқару ) жүйесі. Биохимиялық деңгейде болатыны биомембранасыз АТФ-тың синтезі,мысалы гормондардың зат алмасуға әсері жүрмейді.Клеткалық және субклеткалық деңгейде болатыны мембранасыз ядроның, митохондрийдің, лизосомалардың, цитоплазманың өз қызметтерін істеуі мүмкін емес.

Зат алмасуды зерттеу әдісінің екі түрі

1. бүтін ағзада
2. мүшелер мен тіндер кесінділерінде.

Метаболизм процестерін бүтін ағзада зерттеу. Бұл ескі әдіс болғандықтан изотоптарды (атомдарды) қолдану барысында жаңарып, ХIХ ғ. Басында ғалымдар көптеген мысалдар келтіре бастады. Кноп май қышқылдарының оргазмде таралуының зерттеуіне жасаған эксперименттері соған мысал бола алады. Әдетте тұрақты изотопты элементтер қолданылады, олар бір бірінен организмдегі салмағы кең таралған элементтер (ауыр изотоптар) немесе радиактивті изотобы бойынша ерекшеленеді.

Мүшелер кесінділеріндегі метаболизмге зерттеулер. Артериясы кесілген органға қандайда бір зар ертіндісін және сұйықтықтағы затты талдау, бізге мүшеде қандай айналуларға заттың ұшырауын көрсетеді. Мысалы,осындай жолмен бауырда азоттың әсерінен мочевинада амин қышқылы түзіледі. Осы әдіс арқылы бауырдын негізгі қызметі кетонды заттар мен мочевинаны түзу деп бекітілді.

Тіндер кесінділерінде зерттеу әдісі. Микротома арқылы мүше кесіндісін (тіндер) аламыз, оларды құрамында дәл сондай немесе өзге қосындылары бар, белгілі бір температурада, құрамында газы бар орталарға орналастырып, түзілген өнімдерді зерттейді. Мысалы, осы әдіс арқылы тіндердің тыныс алуын (тіндегі оттегінің жұмсалуы және көмір қышқыл газының бөлінуі) зерттеуге болады. Тұрақты изотоптар ішінде жиі қолданатын салмағы екіге тең сутек изотобы (дитериі, 2Н), массасы 15 ке тең азот(15 N), массасы 13 болатын көміртек(13С) және массасы 18 оттек(18О). Радиактивті изотоптардың ішінен қолданылатын сутек изотобы (трити, 3Н), фосфор(32Р және 33Р), көміртек (14С), күкірт (35S), йод (131I), темір (59Fe), натрий(24Na) және т.б.

Қорыта келгенде, метаболизм – катабализм мен анаболизмнің үздіксіз бірлігі. Метаболиттердің тұрақты концентрациясы (глюкоза,ақуыз, май қышқылдары), синтез бен ыдырау процестерінің динамикалық тепе теңдігі.

Биологиялық мембраналар ең алдымен, клетка метаболизімінің биохимиялық, клеткалық және физиологиялықдеңгейде интеграциялық және дифференциялық(іріктеу және басқару) жүйесі. Биохимиялық деңгейде болатын биомембранасыз АТФ- тың синтезі, гормондардың зат алмасуға әсері т.б. жүрмейді.

Ақуыз — молекулалары өте күрделі болатын аминқышқылдарынан құралған органикалық зат; тірі организмдерге тән азотты күрделі органикалық қосылыс. Аминқышқылдары қалдықтарынан құралған жоғары молекуларлық органикалық түзілістер. Ақуыз организмдер тіршілігінде олардың құрылысы дамуы мен зат алмасуына қатысуы арқылы әртүрлі және өте маңызды қызмет атқарады. Ақуызды зат – құрамында міндетті түрде азоты бар күрделі органикалық қосылыс.

1-сурет.  Көгілдір спираль – Миоглобин ақуызының 3D-құрылымы, қызыл түспен оттегі молекуласы, сұр түспен Гем тобы белгіленген.

Ақуыз тірі организмнің негізін құрайды, онсыз өмір жоқ. Карл Маркстің пікір бойынша: «Тіршілік — ақуыз заттарының өмір сүру формасы». Ақуыздар органикалық заттар дамуының ең жоғарғы сатысы және жер бетіндегі тіршіліктің негізі, организмнің тірек жүйесі, бұлшықет, жамылғы ұлпалары ақуыздардан құралған. Олар организмде әртүрлі маңызды қызмет атқарады: химиялық реакцияларды жүргізеді, дене мүшелерінің қызметтерін өзара үйлестіреді, аурулармен күреседі, т.б.

Ақуыздардың құрамы мен құрылысы өте күрделі. Молекулалық массалары жүздеген мыңнан миллионға дейін жетеді. Олардың құрылымы бұзылса, денатурацияға ұшырап, организмдегі қызметін атқара алмайды.

Ақуыздар гидролизденіп, аминқышқылдарын түзеді және өздеріне тән түсті реакциялары бар.

Ақуыз – азықтың құрамына кіретін бүкіл тірі организмнің негізгі қорегі. Ол жасуша протоплазмасын құрумен қатар, организмдегі көптеген тіршілік құбылыстарына – тамақтану, өсу, көбею, тітіркену, қозғалу, тыныс алу процестеріне тікелей қатысады. Адам тәулігіне, шамамен, 100 г ақуыз қабылдауы керек. Азықпен түскен ақуыз әуелі асқазанда, сосын ішектегі ферменттердің әсерінен гидролизденіп, аминқышқылдарына дейін ыдырайды.^[1]

Ақуыз тек тірі организмдер құрамында ғана болады. Оның құрамында 50,6 – 54,5% көміртек, 21,5 – 23,5% оттек, 6,5 – 7,3% сутек, 15 – 17,6% азот, 0,3 – 2,5% күкірт бар, кейде фосфор кездеседі. Осы элементтерден түзілетін амин қышқылдарының бір-бірімен байланысып қосылуы нәтижесінде ақуыз молекуласы түзіледі. Ақуыз молекуласының массасы өте үлкен, ол бірнеше мыңнан бірнеше миллионға дейін барады.

Ақуыз туралы алғашқы мәліметтер XVIII ғасырдан белгілі. 1745 ж. италиялық ғалым Беккори бидай ұнынан лейковина деген ақуызды бөліп шығарған. 19 ғасырдың 30-жылдарында ет, жұмыртқа, сүт, өсімдік тұқымдарында ақуыздық заттар бар екені анықталды. Ғалымдардың содан бергі зерттеулері нәтижесінде барлық тірі организмдер жасушасында болатын тірі материя – протоплазма, негізінен, ақуыздан құралатыны анықталды.

Ақуыздардың барлығы екі топқа бөлінеді:

1. қарапайым ақуыздар – протеиндер (альбуминдер, глобулиндер, гистондар, глутелиндер, проламиндер, протаминдер, протеноидтар);
2. күрделі ақуыздар – протеидтер (гликопротеидтер, нуклеопротеидтер, липопротеидтер, фосфопротеидтер). Бұлардың құрамында амин қышқылдарынан басқа заттар да болады.

Құрылымы

Ақуыз жасуша құрамына кіретін тірі құрылымдар – ядро, митохондрия, рибосома, цитоплазма негіздерін құрайды. Сондықтан ол организмде үлкен орын алады. Мысалы, адам мен жануарлар денесінің құрғақ заттарында 45%, жасыл өсімдіктерде 9 – 16%, дақыл тұқымында 10 – 20%, бұршақ тұқымдастар дәнінде 24 – 35%, бактерия жасушаларында 50 – 93% ақуыздық заттар бар. Ақуыз барлық организмге ортақ зат болғанымен, әртүрлі организм ақуыздарының құрылымы түрліше болады. Сондай-ақ, организм түрлерінің бір-біріне ұқсамауы, олардың эволюция жолымен үздіксіз өзгеріп дамуы да ақуыз қасиеттерінің үнемі өзгеріп отыруына байланысты.

Организмнің күнделікті тіршілігі оның жасушаларында жүріп жататын көптеген биохимиялық реакцияларға негізделген. Осы реакциялар нәтижесінде өсімдіктерде, бір жағынан, тіршілікке қажетті химиялық қосылыстар – ақуыздар, нуклеин қышқылдары, көмірсулар, майлар, витаминдер синтезделетін болса, екінші жағынан, онда ферменттер арқылы күрделі заттар ыдырап, өсімдіктің қоректенуіне, тозған жасушаларын жаңартуына, организмге қуат беруге жұмсалады. Бұл құбылыстарды метаболизм [[]]деп атайды. Осы реакциялардың бәрінде де ақуыз катализаторлық қызмет атқарады. Қан құрамындағы ерекше ақуыз – гемоглобин бүкіл денеге оттек таратады. Жасушалардағы тотығу ферменттері – цитохромдар тыныс алу процесін реттеп отырады. Сондай-ақ организм тіршілігіне аса қажетті заттар гормондар да ақуыздан құралған. Ерімтал ақуыздар – гидрофильді коллоидтар – суды бойына көп тартады. Олардың ерітінділері желім сияқты: осмостық қысымы төмен, қозғалу қабілеті нашар, өсімдік пен жануарлар мембранасынан өте алмайды. Ақуыздардың тағы бір қасиеті – олар амфотерлі электролиттер. Молекулаларында бос карбоксил және амин топтары болатындықтан, олар оң немесе теріс электр зарядты болады. Химиялық табиғаты жағынан ақуыз биополимерлер тобына жатады.

Ақуыздың құрамында жиырма түрлі аминқышқылдар болады. Әртүрлі ақуыздардың аминқышқылы құрамы жағынан да, олардың тізбектегі орналасу тәртібі жағынан да бір-бірінен айырмашылығы зор. Табиғатта ақуыз түрлерінің көп болуы да осыған байланысты. Мысалы, үш аминқышқылының қосылуынан алты түрлі, төрт қышқылдан жиырма төрт түрлі ақуыз изомерлері пайда болады. Ақуыз молекуласы амин қышқылдарының өзара моншақтай тізіле байланысқан полипептидтік тізбегінен құралады. Ақуыз молекуласының сыртқы пішіні екі түрлі болады.

1. Шар тәрізді домалақ – глобулярлы ақуыздар. Бұларға альбуминдер, глобулиндер, гемоглобин, пепсин және өсімдік жасушасының ақуыздары жатады.
2. Фибриллярлық (талшық тәріздес) ақуыздар. Бұларға бұлшық ет ақуызы – миозин, актин, сіңір ақуызы – коллаген және малдың жүні мен піллә жібегі ақуыздары жатады.

Ақуыз молекуласының өзіне тән ерекшеліктері мен құрылымдылық дәрежелері көптеген сутектік байланыстар, электрстатикалық қуаттар, күкірттен құралатын дисульфидтік байланыстар, т.б. жағдайлар арқылы қамтамасыз етіледі. Ақуыз ерітіндісін қыздырса немесе оған күшті қышқылмен әсер етсе, ол өзінің табиғи қасиеттерін (ферменттік, гормондық) жояды, кейде ұйып та қалады. Мұндай құбылысты денатурация деп атайды. Ақуыз – адам тағамы мен жануарлар қорегінің, сондай-ақ тері, жүн, жібек сияқты табиғи талшық заттардың негізгі құраушысы болғандықтан, 20 ғасырдың екінші жартысынан бастап оны қолдан өндірудің (микробиологиялық синтез) маңызы артып отыр.^[2][3]

Ақуыздың түзілуі – бұл өте күрделі жасушадағы ұсақ бөлшектер-рибосомаларда жүретін процесс. Қашан, қанша және қандай ақуыз түзілуі керектігі жайлы мәлімет жасуша ядросындағы ДНҚ, РНҚ арқылы жеткізіледі.

Ақыздардың қасиеттерін олардың құрамы мен құрылымы анықтайды. Ақуыз молекуласындағы а-аминқышқылдары қалдықтарының саны әртүрлі болады, кейде бірнеше мыңға дейін жетеді. Әр ақуызда а-аминқышқылдары тек осы ақуызға ғана тән ретімен орналасады. Олардың молекулалық массалары бірнеше мыңнан миллионға дейін жетеді. Мысалы, жұмыртқа ақуызының молекулалық массасы 36000, бұлшық ет ақуызының молекулалық массасы — 150000, адам гемоглобині 67000, ал көптеген ақуыздардікі > 300000 шамасында. Олар, негізінен, көміртек (50—55%), оттек (20—24%), азот (15—19%), сутектен (6—7%) тұрады. Кейбір ақуыздардың құрамына бұлардан басқа күкірт, фосфор, темір кіреді. Ақуыздар гидролизденгенде а-аминқышқылдарының қоспасы түзіледі. Әрбір организмнің өзіне тән ақуыздары бар. Барлық ақуыздар 20-дан астам әртүрлі а-аминқышқылынан құралады. А-аминқышқылдарының жалпы формуласы:

R—CHNH₂—COOH

Ақуыз түзілетін a-аминқышқылдарының радикалды құрамында ашық тізбек те, тұйық тізбекті әртүрлі сақиналар мен функционалдық топтар да кездеседі.^[1]

Полипептид тізбегінің құрылысы

Ақуыздардың құрылысы өте күрделі. Ақуыз молекуласы құрылымын: бірінші реттік, екінші реттік, үшінші реттік және төртінші реттік деп бөліп қарастырады.

Полипептидтік тізбектегі аминқышқылдары қалдықтарының қатаң тәртіппен бірінен кейін бірінің орналасуын бірініші реттік құрылым анықтайды. Ақуызды құрайтын жүздеген, мыңдаған, миллиондаған а-аминқышқылдарының қалдықтары өзара пептидтік байланыс (— CO — NH —) арқылы жалғасады (49-сурет).

Полипептид тізбегіндегі аминқышқылының бір қалдығының басқасымен ауысуы немесе оның орнының алмасуы осы ақуыздың қызметін бұзады. Мысалы, адам гемоглобиніндегі 564 аминқышқылдары қалдықтарынан құралған полипептид тізбегіндегі бір қышқылдың қалдығы екіншісіне ауысса, адам ауыр сырқатқа ұшырайды.

Аминқышқылдары қалдықтарының инсулиннің кейбір бөлігінде орналасуын мынадай тізбек түрінде көрсетуге болады: глицин—изолейцин—валин—глутамин, т.с.с. 50-суретте 2-полипептидтік тізбектен тұратын инсулиннің бірінші реттік құрылымы келтірілген.

Табиғатта ақуыздардың кейбіреуі тек созылыңқы полипептидтік тізбекте болады. Мысалы, табиғи жібек талшығы — фибрионның құрылымы осындай.

Ақуыздардың көбінің кеңістікте спираль тәрізді оратылуы екінші реттік құрылым деп аталады. Бұл құрылым, негізінен, спираль оралымдарында орналасқан — CO…HN— арасындағы сутектік байланыстар арқылы іске асады. Шиыршықтың бір орамында 3 және 5 аминқышқылдарының қалдықтары болады. Оралымдардың арақашықтықтары 0,54 нм шамасында.

Ақуыздық оралма тектес молекуласы биологиялық процестердің әсерінен, молекула арасындағы сутектік байланыс, —S—S— дисульфид көпіршесі, күрделі эфирлік көпірше және бүйір тізбектегі анион мен катиондар арасындағы иондық байланыстар арқылы өзара байланысады да, өте күрделі үшінші реттік құрылым түзіледі. Бұл кезде оралма құндақталып, шумаққа айналады (52-сурет). Үшінші реттік құрылым ақуыздың өзіне тән қасиеттері мен белсенділігіне жауап береді.

Ақуыз молекуласы тек қана бір полипептидік тізбектен тұрса, оның құрылымдары бірінші, екінші және үшінші реттік болады. Ал ақуыз молекуласы екі және одан да көп полипепидік тізбектен құралса, онда төртінші реттік құрылым түзіледі. Төртінші реттік құрылым — кейбір ақуыздарда бірнеше полипептидтік тізбектердің бір-бірімен күрделі кешенді комплекстерге бірігуі. Мысалы, гемоглобин құрамына 141 аминқышқылының қалдығы кіретін төрт полипетидтік тізбектен және құрамында темір атомы бар ақуызды емес бөлшек гемнен комплекс түзеді. Гемоглобин тек осы құрылымда ғана оттекті тасымалдай алады.

Нәруыздардың күрделілігіне қарай 4 реттік құрылымы болады: бірінші реттік, екінші реттік, үшінші реттік және төртінші реттік құрылымдар.

Нәруыздың бірінші реттік құрылымы

Полипептидтік тізбектегі әртүрлі аминқышқылдар қалдықтарының бір-бірімен кезектесіп пептидтік байланысу ретін нәруыздың бірінші реттік құрылымы деп атайды. Көптеген полипептидтер тізбегі 300-ден 500-ге дейін аминқышқылы қалдығынан тұрады. Алғаш рет 1954 жылы Ф.Сенджеру нәруыз инсулин гормонының аминқышқылы қалдығының реттілігін анықтады. Инсулин гормоны 51 аминқышқылынан тұратыны белгілі болды.

Нәруыздың екінші реттік құрылымы

Нобель сыйлығының лауреаты, атақты ғалым Лайнус Полинг нәруыздың екінші реттік құрылымын ашқан. Полипептидті тізбектің кеңістіктегі оралма тәрізді болып келген пішінін нәруыздың екінші реттік құрылымы деп атайды. Бұған нәруыздың және тырнақтың нәруызы кератин жатады. Нәруыздың екінші реттік құрылымы мутектік байланыстар арқылы орындалады. Бір орамдығы NH-топтары мен көршілес орамдығы CO-топтары арасындығы түзілетін сутектік байланыс арқылы оралым ұсталынып тұрады. Сутектік байланыстар коваленттік байланыстардан анағұрлым әлсіз. Бірақ бірнеше рет қайталанғанда, олар берік байланысады. Көптеген сутектік байланыстар арқылы «тігілген» полипептидті оралым берік құрылым болып келеді. Нәруызда оралмалы бөліктерінің бар болуы, оған жылжымалылық, мықтылық, серпімділік қасиет береді.

Нәруызда цилиндр тәрізді оралым бөліктерінен басқа аминқышқылы пролиннен түзілетін, тізе тәрізді бүгілетін бөліктері де бар.

Нәруыздың үшінші реттік құрылымы

Үшінші реттік құрылымның түзілуіне дисульфидті байланыстар үлкен үлес қосады. Олар полипептидті тізбектің әртүрлі бөліктерін байланыстырып, өзіне тән ілмектер құрайлы. Бұл кезде құрамында S атомы бар аминқышқылы – цистеиннің радикалдарының арасында байланыс түзіледі. Бұл әлсіз байланыс, бірақ молекулалардың тағы да бүктеліп шумақталуының нәтижесінде беріктігі арта түседі. Мұны нәруыз молекуласының үшінші реттік құрылымы дейді.

Нәруыздың төртінші реттік құрылымы

Кейбір нәруыздардың ерекше құрылымы болады. Олар бір-бірімен байланысқан бірнеше пептидтерден құралады. Құрылысы жағынан жақын бірнеше нәруыздың үшінші реттік құрылымының шумақ түзіп орналасуын нәруыз молекуласының төртінші реттік құрылымы дейді. Төртінші реттік құрылым- бірнеше нәруыз молекулаларының қосындысы, мысалы, гемоглобин нәруызы төрт шумақтан тұрады. Олар иондық, сутектік байланыстарме, байланысады. Осы төотінші реттік құрылыммен жаңа

қасиет нәруыз қызметінің реттелуі пайда болады. Төртінші реттік құрылыммен реттелу процестерінің құпиясын ашқан – француз ғалымы, Нобель сыйлағының лауреаты- Жак Моно (1961 ж). Төртінші реттік құрылымда субстратқа ұқсамайтын заттар – реттегіштер болады.

Ақуыздардың жіктелуі

Ақуыздардың мынадай белгілеріне қарап жіктейді:

• күрделілік дәрежесіне (қарапайым және күрделі), қарапайым протеиндер тек қана аминқышқылдары қалдықтарынан тұрады, күрделі протеидтер құрамына ақуызды заттардан басқа қосылыстардың қалдықтары кіреді;
• молекула пішініне (шар тәрізді және жіп тәрізді);
• кейбір еріткіштерде еру қабілетіне қарай (суда еритіндер, әлсіз түз ерітінділерінде еритіндер – альбуминдер, спиртте еритіндер — проламиндер, сұйытылған қышқыл және сілті ерітінділерінде еритіндер глутелиндер);
• атқаратын қызметтеріне қарай (мысалы, корға жиналатын ақуыздар, тірек қызметін атқаратын ақуыздар).^[1]

Ақуыздардың денатурациясы

Ақуыздардың екінші және үшінші реттік құрылымдарына жауапты байланыстар (сутектік, дисульфид көпіршесі, т.б.) әлсіз болғандықтан, оңай үзіліп, ақуыздардың кеңістік құрылымдарының қайтымсыз бұзылуы ақуыздың денатурациясы деп аталады. Денатурацияға ұшыраған ақуыз өзінің биологиялық функциясын атқара алмайды (denatuze — табиғи қасиетінен айырылуы). Қыздыру, радиация, ортаның өзгеруі, кейбір химиялық әсерлерден, шайқап сілкуден ақуыз денатурацияланады. Жұмыртқаны пісіргенде альбумин ақуызының, сүт ашығанда казеиннің ұюынан, олардың кеңістік құрылымдары бұзылады. Шашты химиялық бұйралаудың, теріні илеудің негізінде де ақуыздардың денатурациялануы жатады.

Қыздырғанда денатурацияланатын немесе айырылып кететін болғандықтан, ақуыздардың нақты балқу температуралары болмайды. Кейбір ақуыздар, мысалы, тауық жұмыртқасының ақуызы суда ериді, кейбіреулері суда ерімейді. Ақуыздар ерігенде, басқа да ЖМҚ сияқты коллоидты ерітінділер түзеді. Ақуыздарға спиртті немесе формалинді қосқанда, ақуыздар қайтымсыз ұйиды, сондықтан бұл заттарды биологиялық препараттарды сақтауға қолданады.^[1]

Химиялық қасиеттері

Құрамы мен құрылысы күрделі болғандықтан, ақуыздардың қасиеттері де алуан түрлі. Олардың құрамында әртүрлі химиялық реакцияларға түсетін функционалдық топтары бар.

1. Ақуыздар — екідайлы электролиттер. Ортаның белгілі бір рН мәнінде олардың молекулаларындағы оң және теріс зарядтар бірдей (изоэлектрлік нүкте деп аталады) болады. Бұл — ақуыздардың маңызды қасиеттерінің бірі. Бұл нүктеде ақуыздар электрбейтарап болып, суда еруі азаяды. Ақуыздардың осы қасиеті технологияда ақуызды өнімдер алуға қолданылады.
2. Ақуыздардың гидролизі. Сілті немесе қышқыл ерітінділерін қосып қыздырғанда, ақуыздар гидролизденіп, аминқышқылдарын түзеді:
3. Ақуыздардың түсті реакциялары. Белоктарды сапалық анықтау үшін түсті реакциялар қолданылады.

• а) Ксантопротеинреакциясымен (грек. ксанты — сары) құрамында бензол ядросы бар ақуыздар концентрлі азот қышқылымен сары түс береді.

• ә) Биурет реакциясы. Мыс (II) гидроксидінің сілтідегі ерітіндісімен ақуыздарға әсер еткенде, ашық күлгін түс пайда болады. Бұл реакция ақуызтардың құрамындағы пептидтік байланыстарды анықтайды.
• б) Құрамында күкірті бар ақуыздарға қорғасын ацетатын және сілті қосып қыздырғанда, қорғасын сульфидінің қара тұнбасы түзіледі.^[1]

 Ақуыздардың организмдегі өзгерісі

Ақуыздар аса маңызды тағамдық, заттар (ет, жұмыртқа, сүт, нан, т.б.) құрамында болғандықтан, ас қорыту жолдарында ферменттер әсерінен аминқышқылдарына дейін ыдырап гидролизденеді. Аминқынщылдары ішек қабырғалары арқылы қанға өтеді. Көмірсулар мен майлардан айырмашылығы — аминқышқылдары организмде қор болып жиналмайды. Олардың біразы адам немесе жануар организмінің өзіне тән ақуызын түзеді. Ал аминқышқылдарының бір бөлігі ақуыз емес азотты қосылыстардың, нуклеин қышқылдарының синтезіне жұмсалады.^[1] Кейбіреулері тотығып, ең ақырғы өнімдерге (С0₂, Н₂0, т.б.) дейін ыдырап, энергия бөледі.

Ақуыздың қызметі

Нәруыз жасуша тіршілігіне аса маңызды қызметтер атқарады.

Өршіткі қызметін атқаратын нәруыздар

Өршіткі қызметін атқаратын нәруыздар организмдегі химиялық реакцияларды жүзеге асырады. Ферменттің катализдік белсенділігі өте жоғары болады. Олар реакцияның жүруін ондаған, жүздеген мың есе тездетеді. Мысалы, қарын сөлінен бөлінетін пепсин ферменті нәруыздарды протеидтерге дейін гидролиздейді.

Тасымалдау

Нәруыздардың келесі маңызды қызметі – тасымалдау. Нәруыздардың бұл тобы әртүрлі маңызды заттарды жасуша ішінде және бүкіл организм бойынша бір жерден екінші жерге тасымалдау қызметін жүзеге асырады.Мысалы, қан нәруызы гемоглобин оттекті қосып алып, оны дененің бүкіл ұлпалары мен мүшелеріне таратады. Ал Альбумин жасушаның энергетикалық шикізаты- май қышқылын тасымалдайды.

Гемоглобин

Қозғалыс қызметін атқаратын нәруыздар

Бұлшықеттің маңызды нәруыздары – актин және миозин. Нәруыздардың бұл тобы жасуша мен организмдегі түрлі қозғалыс процестерін жүзеге асырады. Мысалы, хромосоманың, талшықтардың қозғалуы.Эмірхан Серікбай 21:20 Кай сабак истеп отсн нурлыхан

Нәруыздардың жабынды тіректік және құрылыстық қызметі

Бұл топқа көптеген нәруыздар жатады.Мысалға, тасбақа сауыты, құс тұмсығы, тырнақ, шаш, тері, ішек пен қантамырларлың қабырғасы осы нәруыздардан құралған. Құрылымдық нәруыздар – микрофибрилдер де осы топқа жатады.

Қорғаныштық қызмет атқаратын нәруыздар

Қорғаныштық қызмет атқаратын нәруыздарға, мысалы, денеге түскен бөгде заттарды зарарсыздандыратын антиденелер- Иммуноглобулиндер жатады. Фибриноген нәруызы қан ұюына қатысады. Бұл жарақаттанғанда қан кетуден сақтайды.

Қабылдағыш қызмет атқаратын нәруыздар

Қабылдағыш қызмет атқаратын нәруыздар әртүрлі сигналдарды қабылдап, оларды өңдеуде үлкен рөл атқарады. Мысалы, родопсин нәруызы жарық сигналдарын қабылдап алып таратады. Тілде болатын әртүрлі қабылдағыштар заттардың дәмін анықтайды.

Қоректік заттармен қамтамасыз ететін нәруыздар

Организмді коректік заттармен қамтамасыз ететін нәруыздар, мысалы, сүт нәруызы – казеин жасушада аминқышқылына дейін ыдырайды. 1г нәруыз толық ыдырағанда 17,6 кДЖ энергия бөлінеді.

Ақуыз синтезінің проблемасы

Ақуызды синтездеу проблемасының теориялық және практикалық маңызы бар. Ақуыз молекуласының күрделі болуына байланысты қазіргі уақытқа дейін ақуыз синтезі толық іске аспай отыр. Ақуыз молекулалары үздіксіз қозғалыста болады. Ақуыз молекулаларын синтездеуге әрекет жасаған ғалымдардың сәтсіздіктерінің себебі де осында болуы мүмкін. Ақуыз молекулаларының үздіксіз өзгеруін анықтайтын заңдылықтарды түсіну — қазіргі ғылымның ең басты міндеттерінің бірі.

Жоғары деңгейлі организмдерде ақуыз биосинтезі таңғаларлықтай тез жүреді: 350 аминқышқылынан тұратын полипептид бар болғаны 10 секундта түзіледі! Ақуыз синтезінің құпия сырын ашу көптегек вирус ауруларын жеңуге мүмкіндік береді. Жаңа химиялық талшықтар мен пластмассалар жасауға, тамақ және химия өнеркәсібінде жаңа өндіріс процестерін ойлап табуға көмектеседі.

Алғаш рет қарапайым ақуызды заттар, гипофиздің гормондары вазопрессин мен окситоцин алынды. Одан басқа ақуыз синтездеудегі зор табыстарға инсулин мен интерферон алу жатады. Полипептидтік теория ашылғаннан бері ақуыздық қасиеттері бар полипептидтер синтезделіп, жемдік қоспа, дәрі-дәрмек ретінде қолданылып жүр.

Қазіргі замандағы маңызды міндеттердің бірі — синтездік тағам жасау проблемасы. Соның ішінде ақуыздық тағам түрлерін алу бірінші кезекте түр. Бұл салада академик A. Н. Несмеянов бастаған ғалымдар тобы жұмыс істеп, біраз жетістіктерге жетті. Мысалы, сапасы жөнінен табиғи түрінен кем соқпайтын қара уылдырық синтездеп алды.

Ғалымдар биосинтез бен жасушаларда жүретін процестердің заңдылықтарын толық меңгерген кезде жасанды жолмен ақуыздар алу мәселесі де толық шешілуі мүмкін.

Ақуыз биосинтезі

Ақуыз биосинтезі тіршіліктің ең маңызды қасиеттерінің бірі, себебі тіршілік процесіңде ақуыз молекулалары әр түрлі биохимиялық реакцияларға түсіп ыдырап жойылып отырады, ал олардың орнын толтыру тек жаңа ақуыз молекулаларының синтезделуі нәтижесінде жүзеге асады.

А-РНҚ молекуласының нуклеотидтер тізбегінде жазылған ақпараттың колинеарлы полипептид молекуласының аминқьшь қылдары ретіне берілуін, яғни ақуыз синтезін, трансляция деп атаймыз.

Трансляция процесі полипептидтің N ұшынан басталып С ұшына қарай жүреді және ол метионин амин қышқылынан басталады. Яғни, кез келген а-РНҚ молекуласының бас жағында метионин амин қышқылына сәйкес келетін (колинеарлы) код-инициаторлық код болады (АУГ). Полипептид синтезінің инициялануы ерекше т-РНҚ-инициаторлық т-РНҚ-ның қатынасуымен жүзеге асады. Бұл процеске 3 инициациялаушы факторлар — ІҒ_р ІҒ₂, ІҒ₃ қатынасады. Ақуыз биосинтезінің жалғасуы, немесе элонгация сатысы, 2 фактордың қатысуымен жүреді — ЕҒ-1, ЕҒ-2, ал белок синтезінің терминациялануы кодон-терминаторларға және терминациялық факторларға — КҒ-1, КҒ-2-ге байланысты. Кодон терминаторлардың 3 түрі белгілі УАА, УАГ, УГА.

Трансляция процесіне 3 РНҚ — үшеуі де қатынасады. А-РНҚ-ақуыз синтезі үшін матрица (қалып) қызметін атқарса, рибосомалық РНҚ рибосомалардың құрамына кіреді. Рибосомалар цитоплазманың ең ұсақ субмикроскопиялық органелла-лары болып табылады. Ақуыз синтезі жүруі үшін рибосомалар а-РНҚ-мен байланысады. Рибосома 2 бөлшектен тұрады: рибосоманың кіші бөлшегі — 308, рибосоманың үлкен бөлшегі — 508. Әдетте, ақуыз синтезі жүрмеген кезде, рибосоманың екі бөлшегі бір-бірінен бөлек кездеседі, олардың бір-бірімен қосылып біртүтас органоид — рибосома түзілуі ақуыз биосинтезі басталған кезде жүзеге асады. А-РНҚ алғаш рибосоманың кіші бөлшегімен қосылады, содан кейін оларға иницияция факторлары ІҒ_1, ІҒ₂, ІҒ₃ және т-РНҚ — аминоацилметионин қосылып инициа-торлық кешен түзіледі.

Инициаторлық кешен түзілгеннен кейін оған рибосоманың үлкен бөлшегі келіп қосылады. Рибосоманың үлкен белшегінде 2 учаске болады: пептидиддік бөлік — П бөлік, аминоацилдік болік — А бөлік. Рибосоманың үлкен бөлшегінің П бөлігіне формилденген метионинмен инициаторлық т-РНҚ орналасады, ал А учаскеге а-РНҚ-ның екінші кодонына сәйкес келетін антикодоны бар т-РНҚ өзінің амин қышқылымен орналасады.

Трансляция процесінде а-РНҚ кодондары амин қышқылдарымен тікелей әрекеттесе алмайды. Олардың арасындағы байланыс тасымалдаушы РНҚ (т-РНҚ) арқылы жүзеге асады. Әрбір амин қышқылының тек өзіне ғана сәйкес т-РНҚ-сы болады, сонымен кем дегенде т-РНҚ белгілі — 20-амин қышқылының 20 т-РНҚ-асы және инициаторлық Т-РНҚ. Т-РНҚ-лар — т-РНҚ^фен, т-РНҚ^Алан, т-РНҚ^СеР, т-РНҚ^Изол, т-РНҚ^Асп т.с.с деп аталынады. Барлық прокариоттардың және эукариоттардың т-РНҚ молекулалары 80-ге жуық нуклеотидтерден қүралған және олар-дың соңғы құрылысы бір-біріне ұқсас болып келеді. Олардың молекулаларының соңғы құрылысы беденің 3 құлақты жапырағына ұқсас. Т-РНҚ молекуласының 2 ерекше қасиеті белгілі: 1) т-РНҚ-ның 3′-ұшында ерекше рЦ рЦ рА-ОН-тан түратын бос нуклеотид тізбегі болады, осы ұшымен т-РНҚ-ға сәйкес келетін амин қышқылы ковалентті байланысады; 2) т-РНҚ-ның қарама-қарсы ұшында 3′ нуклеотидтен тұратын антикодон болады.Т-РНҚ-ның негізгі қызметі — өзіне сөйкес амин қышқылын «танып» 3′-ОН ұшына қондыру жөне а-РНҚ-ның антикодонға комплиментарлы кодонын «танып» өзі алып келген амин қыш-қылын полипептид тізбегіне орналастыру болып саналады Амин-қышқылының өзіне сәйкес т-РНҚ молекуласының 3’—ОН үшына ковалентті байланысуы ерекше аминоацил т-РНҚ-синтетаза ферментінің қатысуы арқылы жүреді. 20 амин қышқылына сәйкес 20 аминоацил т-РНҚ синтетаза ферменттері болады. Аминоацил т-РНҚ синтетаза ферменттері ездеріне сәйкес келетін амин қышқылдарымен т-РНҚ-ның бір-бірін «танып», амин қышқылының т-РНҚ молекуласының З¹-ОН ұшына коваленттік байланысуын қамтамасыз етеді. Бұл про-цесс 2 сатыдан тұрады. Алғашқы сатыда амин қышқыддары ак-тивтенеді: Мысалы, Серилацил т-РНҚ-синтетаза+серин+АТФа (серилацил-АМФ) Серил-т-РНҚ-синтетаза+Ррі; Екінші сатыда активтенген амин қышқылы-өзіне сәйкес т-РНҚ-ның ЗЮН ұшымен байланысады. (Серилацил-АМФ) серил-т-РНҚ-синте-таза+т-РНҚ а серил-т-РНҚ Сер+серил-т-РНҚ-синтетаза-+АМФ түзіледі.

Аминоацил-т-РНҚ-синтетаза ферменттері трансляция процесінің қателіксіз жүруін, яғни а-РНҚ кодына колинеарлы (сәйкес) полипептид молеқуласының синтезделуін, қамтамасыз етеді. Демек, трансляцияның қателіксіз жүруі аминоацил-т-РНҚ-синтетаза ферменттерінің өздеріне сәйкес амин қышқыл-дарын «танып» оларды тиісті т-РНҚ-ға қондыруына байланыс-ты болады. Сонымен қатар, аминоацил-т-РНҚ — синтетаза ферменттері бақылаушылық қызметін де атқарады. Мысалы, изо-лейцил-т-РНҚ — синтетаза ферменті өзіне сәйкес т-РНҚ ор-нына басқа — «жат» т-РНҚ, айталық т-РНҚФен, «таныды» делік. Осының нәтижесінде изолейцин-т-РНҚ^Изол орнына изолейцил-т-РНҚ^фен кешені пайда болар еді.

Осы қателіктің нәтижесінде синтезделуші ақуыз молекуласында фенилаланин амин қышқылының орнына изолейцин амин қышқылы орналасар еді. Бірақ, фенилаланин-т-РНҚ-синтетаза ферменті өзінің т-РНҚ^ФЕН-сымен жат амин қышқылының қосылғанын сезіп қалып қате кешенді — изолейцин амин қышқылына және т-РНҚ^фен-ге ыдыратады.

Аминоацил-т-РНҚ-синтетаза ферменттерінің екінші бақы-лаушылық қызметі амин қышқылдардың активтену сатысында байқалады. Айталық, изолейцил-т-РНҚ-синтетаза ферменті изо-лейцин амин қышқылының орнына валин амин қышқылын ак-тивтендірді делік.

(Валилацил-АМФ)изолейцил-т-РНҚ-синтетаза+т-РНҚ^Изол->валин,АМФ+т-РНҚИзол+изолейцил-т-РНҚ-синтетаза.

Сонымен, аминоацил-т-РНҚ-синтетаза ферменттері нақтылы амин қышқылдарын өздеріне тиісті антикодондармен байланыстырып генетикалық ақпараттың трансляциялану процесінде маңызды рөл атқарады. Сонымен қатар, бұл ферменттердің қос қабат бақылаушылық қызметі нәтижесінде трансляция процесінің қателіксіз жүру деңгейі едәуір жоғарылайды. Мысалы, амин қышқылдардың «қате» активтенуі шамамен 100 изолейцин молекуласынан 1 валинға тең болса, активтенген аминқыш-қылының «жат» т-РНҚ мен байланысуы 1/180 тең, сонда трансляцияның жалпы қателігі 1/100 х1/180=1/18000-нан аспайды.

Аминоацил -т-РНҚ кешені пайда болғаннан кейін олар рет-реттерімен тізіліп орналасып, амин қышқылдар арасында пептидтік байланыс пайда болады. Оны рибосоманың үлкен бөлшегіңце кездесетін ерекше фермент — пептидил — трансфераза ферменті қалыптастырады. Екі амин қышқылдары арасында пептидтік байланыс пайда болғаннан кейін рибосома бір кодонға солға қарай жылжиды, осының нәтижесінде инициаторлық кешен рибосомадан сыртқа шығады, А учаскедегі кешен П учаскеге өтеді, ал А учаскесіне а-РНҚ-ның үшінші кодонына сәйкес келетін т-РНҚ өзінің амин қышқылымен келіп орналасады, со-дан кейін екінші және үшінші амин қышқылдары арасыңца пептидтік байланыс пайда болады. Бұл жерде элонгация факторлары — ЕҒ-1, ЕҒ-2 қатынасады. Содан кейін рибосома тағы бір кодонға солға жылжып А учаске босайды. Осылайша ақуыз син-тезі А учаскеге а-РНҚ-ның терминаторлық кодондары келіп жеткенге дейін жалғаса береді. Терминаторлық кодондарды (УАА, УАГ, УГА) арнайы терминация факторлары — КҒ-1, КҒ-2 «таниды». Терминаторлық кодоңцарға сәйкес келетін амин қышқылдары болмағандықтан А — учаске бос қалып, пептидил-трансфераза ферменті пептидтік байланыс жасай алмайды, сондықтан рибосома 2 бөлшекке ыдырайды, синтезделген полипептид бөлініп шығады. Осылайша ақуыз синтезі аяқталады.